Protéinase K CAS 39450-01-6, produit phare mondial, best-seller de l'usine, avec un taux d'exposition élevé et une date de production récente.

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Chaque membre de notre équipe performante et chargée des revenus accorde une grande importance aux exigences des clients et à la communication au sein de l'organisation.Chine 39450-01-6Nous vous remercions chaleureusement de votre confiance et nous nous engageons à fournir à nos clients, en France comme à l'étranger, des produits de qualité supérieure et un service irréprochable, toujours dans une optique de développement continu. Nous sommes convaincus que vous apprécierez bientôt notre professionnalisme.

Protéinase Kest une sérine protéase appartenant à la famille des subtilisines, dotée d'une activité enzymatique efficace et d'une large spécificité de substrat, qui décompose préférentiellement les liaisons ester et les peptides adjacents à l'extrémité C des acides aminés hydrophobes, des acides aminés soufrés et des liaisons d'acides aminés aromatiques, qui sont souvent utilisées pour dégrader les protéines afin de produire de courts peptides.Protéinase Kpossède la caractéristique de la triade catalytique typique Asp39-His69-Ser224 unique aux sérine protéases et possède deux sites de liaison Ca2+ autour du centre actif pour augmenter sa stabilité et maintenir une activité enzymatique élevée dans une gamme de conditions plus large.

1. Kit de diagnostic génétique.
2. Kits d'extraction d'ARN et d'ADN.
3. Extraire les composants non protéiques des tissus et dégrader les impuretés protéiques (comme la préparation de vaccins à ADN et d'héparine).
4. Préparation de l'ADN chromosomique pour l'électrophorèse pulsée.
5. Western blot.
6. Développement et production de réactifs enzymatiques d'albumine glyquée dans le domaine du diagnostic in vitro.

1. 30 mg/flacon, 1 g/flacon ou 100 g/flacon
2. Sachet aluminium de 1 kg

La protéinase K est une sérine protéase stable à large spécificité de substrat. Elle dégrade de nombreuses protéines à l'état natif, même en présence de détergents. Elle n'est pas activée par les ions métalliques, les agents chélateurs (par exemple, l'EDTA), les réactifs sulfhydryles, ni par les inhibiteurs de la trypsine ou de la chymotrypsine. Elle est stable sur une large gamme de pH (4–12,5), avec une activité optimale entre pH 6,5 et 9,5. Son activité peut être stimulée par l'ajout d'agents dénaturants (SDS et urée). Une dénaturation rapide de l'enzyme se produit à des températures supérieures à 70 °C. L'autolyse de l'enzyme est d'autant plus importante en milieu alcalin. Cependant, la protéinase K n'est pas complètement inactivée par autolyse. Certains fragments enzymatiques conservent leur activité protéolytique complète, même après une autolyse importante. La protéinase K est fréquemment utilisée en biologie moléculaire pour digérer des protéines indésirables, telles que les nucléases, dans des préparations d'ADN ou d'ARN provenant de micro-organismes, de cellules en culture et de plantes. L'enzyme est généralement utilisée à une concentration de 50 à 200 µg/ml dans les préparations d'acides nucléiques à un pH de 7,5 à 8,0 et à une température de 37 à 55 °C. Les temps d'incubation varient de 30 minutes à 18 heures.

Protéase à sérine stable et très réactive ; utilisée pour l'isolement des protéines et des acides nucléiques. La protéinase K est utilisée dans la purification de l'ARN et de l'ADN à partir de tissus ou de lignées cellulaires.

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