Protéinase K CAS 39450-01-6, la plus vendue au monde, avec un taux d'exposition élevé et la dernière date de production
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| Liquide n°1 | |
| Activité spécifique des protéines > 800 U/mL, la concentration est de 20 mg/mL, aucun résidu de nickase | |
| Poudre n°2 | |
| Apparence | Poudre lyophilisée blanche |
| Pureté électrophorétique | ≥ 95 % |
| Activité enzymatique | ≥ 30 U/mg |
| résidu d'acide nucléique | Invisible |
| Résidu de désoxyribonucléase | Invisible |
| résidu de ribonucléase | Invisible |
| Numéro de panier | G1205-10ML |
| Stockage | Conservé à –20 °C, le produit conserve son activité pendant au moins 1 an, transport en sac de glace. |
Protéinase Kest une sérine protéase appartenant à la famille des subtilisines avec une activité enzymatique efficace et une large spécificité de substrat, qui décompose préférentiellement les liaisons ester et les peptides adjacents à l'extrémité C-terminale des acides aminés hydrophobes, des acides aminés contenant du soufre et des liaisons d'acides aminés aromatiques, qui sont souvent utilisés pour dégrader les protéines afin de produire des peptides courts.Protéinase Kprésente la caractéristique de la triade catalytique typique Asp39-His69-Ser224 unique aux protéases à sérine et possède deux sites de liaison Ca2+ autour du centre actif pour augmenter sa stabilité et maintenir une activité enzymatique élevée dans une plus large gamme de conditions.
1. Kit de diagnostic génétique.
2. Kits d'extraction d'ARN et d'ADN.
3. Extraire les composants non protéiques des tissus et dégrader les impuretés protéiques (comme la préparation de vaccins à ADN et d'héparine).
4. Préparation de l’ADN chromosomique pour l’électrophorèse pulsée.
5. Western blot.
6. Développement et production de réactifs enzymatiques d'albumine glyquée dans le domaine du diagnostic in vitro.
1. 30 mg/bouteille 1 g/bouteille ou 100 g/bouteille
2,1 kg/sac en aluminium
La protéinase K est une sérine protéase stable présentant une large spécificité de substrat. Elle dégrade de nombreuses protéines à l'état natif, même en présence de détergents. Elle n'est pas activée par les ions métalliques, les agents chélateurs (par exemple, l'EDTA), les réactifs sulfhydryles, ni par les inhibiteurs de la tripsine ou de la chymotrypsine. Elle est stable sur une large plage de pH (4-12,5), avec une activité optimale entre 6,5 et 9,5. Son activité peut être stimulée par l'ajout d'agents dénaturants (SDS et urée). La dénaturation de l'enzyme est rapide à des températures supérieures à 70 °C. L'autolyse de l'enzyme augmente à pH alcalin. Cependant, la protéinase K n'est pas complètement inactivée par l'autolyse. Certains fragments d'enzyme conservent leur activité protéolytique complète, même après une autolyse importante. La protéinase K est fréquemment utilisée en biologie moléculaire pour digérer des protéines indésirables, telles que les nucléases dans les préparations d'ADN ou d'ARN issues de micro-organismes, de cellules en culture et de plantes. L'enzyme est généralement utilisée à une concentration de 50 à 200 µg/ml dans les préparations d'acides nucléiques à pH 7,5 à 8,0 et à une température comprise entre 37 et 55 °C. La durée d'incubation varie de 30 minutes à 18 heures.
Une sérine protéase stable et hautement réactive ; utilisée pour l'isolement des protéines et des acides nucléiques. La protéinase K est utilisée dans la purification de l'ARN et de l'ADN à partir de tissus ou de lignées cellulaires.
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