La protéinase K CAS 39450-01-6 la plus vendue en usine dans le monde entier avec un taux d'exposition élevé et la dernière date de production
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| Liquide n°1 | |
| Activité spécifique des protéines > 800 U/mL, la concentration est de 20 mg/mL, aucun résidu Nickase | |
| Poudre n°2 | |
| Apparence | Poudre lyophilisée blanche |
| Pureté électrophorétique | ≥95 % |
| Activité enzymatique | ≥30U/mg |
| Résidu d'acide nucléique | Invisible |
| Résidu de désoxyribonucléase | Invisible |
| Résidu de ribonucléase | Invisible |
| Numéro de panier | G1205-10ML |
| Stockage | Lorsqu'il est stocké à –20 °C, le produit conserve son activité pendant au moins 1 an, transport en sac de glace. |
Protéinase Kest une sérine protéase appartenant à la famille des subtilisines avec une activité enzymatique efficace et une large spécificité de substrat, qui décompose préférentiellement les liaisons ester et les peptides adjacents à l'extrémité C des acides aminés hydrophobes, des acides aminés soufrés et des liaisons d'acides aminés aromatiques, qui sont souvent utilisé pour dégrader les protéines afin de produire des peptides courts. La protéinase K possède la caractéristique de la triade catalytique typique Asp39-His69-Ser224 unique aux sérine protéases et possède deux sites de liaison Ca2+ autour du centre actif pour augmenter sa stabilité et maintenir une activité enzymatique élevée dans une plus large gamme de conditions.
1. Kit de diagnostic génétique.
2. Kits d'extraction d'ARN et d'ADN.
3. Extraire les composants non protéiques des tissus et dégrader les impuretés protéiques (telles que la préparation de vaccins à ADN et d'héparine).
4. Préparation de l'ADN chromosomique pour l'électrophorèse pulsée.
5. Western blot.
6. Développement et production de réactifs enzymatiques d'albumine glyquée dans le domaine du diagnostic in vitro.
1. 30 mg/bouteille 1 g/bouteille ou 100 g/bouteille
2. 1kgs/sac en aluminium
La protéinase K est une sérine protéase stable avec une large spécificité de substrat. Il dégrade de nombreuses protéines à l’état natif même en présence de détergents. Il n'est pas activé par les ions métalliques, les agents chélateurs (par exemple l'EDTA), les réactifs sulfhydryle, ni par les inhibiteurs de la tripsine ou de la chymotrypsine. Il est stable sur une large plage de pH (4 à 12,5), avec une activité optimale entre 6,5 et 9,5. L'activité peut être stimulée par l'ajout d'agents dénaturants (SDS et Urée). Une dénaturation rapide de l'enzyme se produit à une température supérieure à 70°C. L'autolyse de l'enzyme se produit de plus en plus à pH alcalin. Cependant, la protéinase K n’est pas complètement inactivée par autolyse. Certains fragments enzymatiques continuent de conserver leur activité protéolytique complète, même après une autolyse importante. La protéinase K est fréquemment utilisée dans les applications de biologie moléculaire pour digérer les protéines indésirables, telles que les nucléases présentes dans les préparations d'ADN ou d'ARN provenant de micro-organismes, de cellules cultivées et de plantes. L'enzyme est généralement utilisée à raison de 50 à 200 ug/ml dans les préparations d'acides nucléiques à un pH de 7,5 à 8,0 et à une température de 37 à 55 °C. Les temps d'incubation varient de 30 minutes à 18 heures.
Une sérine protéase stable et hautement réactive ; utilisé pour l'isolement des protéines et des acides nucléiques. La protéinase K est utilisée dans la purification de l'ARN et de l'ADN à partir de tissus ou de lignées cellulaires.
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